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上海希言科學(xué)儀器有限公司>>蘇州海貍Beaver>>蛋白純化磁珠>> 70601-5GST融合蛋白純化磁珠

GST融合蛋白純化磁珠

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  • 型號(hào) 70601-5
  • 品牌
  • 廠商性質(zhì) 代理商
  • 所在地 上海
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更新時(shí)間:2018/05/23 16:29:32瀏覽次數(shù):1561

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供貨周期 現(xiàn)貨
GST融合蛋白純化磁珠
專為高效、快速純化谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶(GST)融合蛋白而設(shè)計(jì)的一種新型功能化材料, 可通過(guò)磁性分離方式直接從生物樣品中一步純化出高純度的目標(biāo)蛋白,極大地簡(jiǎn)化純化工藝和提高純化效率,適合 科研和工業(yè)領(lǐng)域便捷地進(jìn)行GST融合蛋白的純化。

詳細(xì)介紹

GST融合蛋白純化磁珠

海貍GST融合蛋白純化磁珠是專為高效、快速純化谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶(GST)融合蛋白而設(shè)計(jì)的一種新型功能化材料, 可通過(guò)磁性分離方式直接從生物樣品中一步純化出高純度的目標(biāo)蛋白,極大地簡(jiǎn)化純化工藝和提高純化效率,適合 科研和工業(yè)領(lǐng)域便捷地進(jìn)行GST融合蛋白的純化。
與傳統(tǒng)的柱層析純化方式相比,采用海貍磁珠純化GST融合蛋白,無(wú)需對(duì)粗蛋白樣品進(jìn)行多次長(zhǎng)時(shí)間的高速離心, 也不需要過(guò)濾操作;無(wú)需控制流速,更不需要昂貴的層析設(shè)備。樣品與磁珠的特異性結(jié)合、洗滌和目標(biāo)蛋白洗脫變 得非常簡(jiǎn)單、快速、易操作,不存在樣品流速控制的瓶頸,對(duì)于熟練的操作者來(lái)說(shuō),在一個(gè)小時(shí)內(nèi)就能獲得高純度 的目的蛋白,不僅為研究者簡(jiǎn)化了流程,節(jié)省了時(shí)間,降低了成本,并可提高目標(biāo)蛋白的純化效率。使用磁珠能輕 松實(shí)現(xiàn)多樣品平行處理,實(shí)現(xiàn)高通量,也可任意放大樣品純化規(guī)模。

產(chǎn)品名稱編號(hào)規(guī)格包裝單價(jià)加入購(gòu)物車
BeaverBeads™ GSH70601-510%(v/v)5mL¥1000.00
BeaverBeads™ GSH70601-10010%(v/v)2x50mL¥5000.00
BeaverBeads™ GSH70601-100010%(v/v)4x250mL¥30000.00
  • 產(chǎn)品介紹
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產(chǎn)品名稱BeaverBeads™ GSH
磁珠粒徑30μm~150μm
GST融合蛋白結(jié)合量可達(dá)10mg/mL磁珠(100%)
懸液濃度10%(v/v)磁珠懸液
保存液20%(v/v)乙醇
保存溫度4℃~30℃ (長(zhǎng)期保存,建議置于4℃~8℃)
化學(xué)穩(wěn)定性常溫可耐受70%乙醇、6M鹽酸胍、0.1M氫氧化鈉、0.1M醋酸1h

應(yīng)用實(shí)例

1. 磁珠與傳統(tǒng)層析柱純化GST融合蛋白對(duì)比

注:圖中2%、5%、10%、20%和100%指的是分別用谷胱甘肽含量為0.2mM、0.5mM、1mM和10mM的緩沖液對(duì)吸附目標(biāo)蛋白后的磁珠進(jìn)行洗脫。

2.平行操作穩(wěn)定性高,可方便實(shí)現(xiàn)高通量和大規(guī)模蛋白純化

                        結(jié)果:CV(目標(biāo)蛋白純度) = 1.6%,CV( 目標(biāo)蛋白載量)= 4.5%。

此外,放大規(guī)模純化樣品時(shí),只需同比例增加磁珠用量即可,并不影響目標(biāo)蛋白的產(chǎn)率和純度,*不存在流速和樣品體積的限制,海貍磁珠更加適用于大規(guī)模蛋白純化生產(chǎn)。

3.不同批次間產(chǎn)品使用性能穩(wěn)定,批次間差異小

                         結(jié)果:CV(目標(biāo)蛋白純度)= 0.7%,CV( 目標(biāo)蛋白載量)= 4.7%

4.可重復(fù)使用

結(jié)果顯示:同一樣品,重復(fù)使用5次后,其目標(biāo)蛋白載量沒(méi)有明顯下降,目標(biāo)蛋白純度基本不變。為了保障純化的質(zhì)量,建議3~5次后,進(jìn)行清洗使用處理。

產(chǎn)品特性

1. 蛋白純化快捷

  •  操作簡(jiǎn)單,一步純化即可得到高純度蛋白;
  • 方便快捷,一個(gè)小時(shí)輕松實(shí)現(xiàn)蛋白純化。

2. 蛋白純化靈活

  •  可同時(shí)處理多個(gè)樣品,實(shí)現(xiàn)高通量;
  •  可輕松實(shí)現(xiàn)蛋白濃度和體積的控制,方便后續(xù)樣品精制;
  •  可輕松實(shí)現(xiàn)對(duì)純化規(guī)模的控制;
  • 對(duì)微量和低豐度樣品具有良好的純化效果。

3. 蛋白純化經(jīng)濟(jì)

  •  純化流程短,蛋白產(chǎn)量及活性高;
  •  設(shè)備簡(jiǎn)單,減少了設(shè)備購(gòu)買及維護(hù)成本,蛋白純化門檻大大降低;
  •  純化時(shí)間短,節(jié)約了時(shí)間成本;
  •  可同時(shí)進(jìn)行多樣品處理,實(shí)現(xiàn)自動(dòng)化操作,節(jié)約人工成本;
  •  能夠重復(fù)使用。

 

引用文獻(xiàn):

  1. Identification of Interacting Motifs Between Armadillo Repeat Containing 1 (ARC1) and Exocyst 70 A1 (Exo70A1) Proteins in Brassica oleracea;PROTEIN JOURNAL  卷: 35   期: 1   頁(yè): 34-43   出版年: FEB 2016
  2. A Novel Polyclonal Antiserum against Toxoplasma gondii Sodium Hydrogen Exchanger 1;KOREAN JOURNAL OF PARASITOLOGY  卷: 54   期: 1   頁(yè): 21-29   出版年: FEB 2016
  3. A pair of transposon‐derived proteins regulate active DNA demethylation in Arabidopsis;EMBO JOURNAL  卷: 35   期: 18   頁(yè): 2060-+   出版年: SEP 15 2016
  4. 泛素結(jié)合酶RAD6多克隆抗體的制備及初步鑒定;中國(guó)處方藥 
  5. Orf Virus 002 Protein Targets Ovine Protein S100A4 and Inhibits NF-κB Signaling;FRONTIERS IN MICROBIOLOGY  卷: 7     文獻(xiàn)號(hào): 1389   出版年: SEP 13 2016
  6. N-terminal domains of ARC1 are essential for interaction with the N-terminal region of Exo70A1 in transducing self-incompatibility of Brassica oleracea;ACTA BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA SINICA  卷: 48   期: 9   頁(yè): 777-787   出版年: SEP 2016
  7. Identification of Interacting Motifs Between Armadillo Repeat Containing 1 (ARC1) and Exocyst 70 A1 (Exo70A1) Proteins in Brassica oleracea;PROTEIN JOURNAL  卷: 35   期: 1   頁(yè): 34-43   出版年: FEB 2016
  8. The potassium channel FaTPK1 plays a critical role in fruit quality formation in strawberry (Fragaria× ananassa);Plant Biotechnology Journal (2017), pp. 1–12,DOI: 10.1111/pbi.12824
  9. Functional characterization of rice CW-domain containing zinc finger proteins involved in histone recognition;Plant Science 263 (2017) 168–176,DOI:10.1016/j.plantsci.2017.06.013
  10. EV71 病毒中和表位和諾如病毒P 結(jié)構(gòu)域嵌合蛋白的原核表達(dá);China Biotechnology,2017,37( 1) : 1-6, DOI: 10.13523 /j.cb.20170101

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